Modificação química de lecitase ultra em fase sólida: efeito do protocolo de imobilização

Abstract

Lecitase Ultra foi imobilizada por meio de duas estratégias diferentes: ligação covalente em brometo de cianogênio-agarose e por ativação interfacial em octilagarose. Os derivados foram submetidos a diferentes modificações químicas (aminação, glutaraldeído ou ácido 2,4,6-trinitrobenzensulfonic (TNBS)), a fim de verificar o efeito nas propriedades catalíticas das enzimas imobilizadas. A modificação com glutaraldeído da enzima imobilizada ou modificada e aminada permitiu melhorar a estabilidade da enzima imobilizada, tanto em pH7 e 9 (em torno de 10 vezes), mas apenas a enzima aminada melhorou a estabilidade em pH5. A aminação melhorou a estabilidade de octilLecitase, ao mesmo tempo em que reduziu a estabilidade da imobilizada por covalência. E a modificação com TNBS apenas melhora a estabilidade da enzima imobilizada covalentemente, por um fator de 10 vezes, em pH9.