Estabilização da forma aberta de lecitase através da modificação física com polímeros iônicos

Abstract

Lecitase Ultra é uma fosfolipase A1, uma enzima que foi imobilizada covalentemente em brometo de cianogênio-agarose (CNBr), mantendo 70% da atividade inicial. A atividade da enzima imobilizada, Lecitase-CNBr, na presença de detergentes, tais como Triton X-100, dodecil sulfato de sódio (SDS), cetiltrimetil brometo de amônio (CTAB) foi melhorada em cerca de até 800% quando utilizado CTAB. No entanto, CTAB e Triton-X100 apresentaram um efeito negativo sobre a estabilidade da enzima, mesmo quando foram usados em baixas concentrações (0,01% (v/v)), e nem o detergente SDS pode ser usado por longos períodos na concentração de 1%. O revestimento da enzima imobilizada com polietilenimina (PEI), em tampão aquoso, produziu um aumento de 3 vezes na atividade da enzima. No entanto, na presença de SDS, a 0,1% (v/v), este revestimento produziu um aumento de 50 vezes na atividade da enzima. Usando PEI e 0,01% (v/v) de CTAB, a atividade Lecitase diminuiu em 10%.