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Title

Denaturation of fish proteins during frozen storage: role of formaldehyde

Other TitlesDenaturierung von Fischproteinen während der Gefrierlagerung: Rolle des Formaldehyds
AuthorsGonzález Sotelo, Carmen ; Piñeiro, Carmen ; Pérez Martín, Ricardo Isaac
Issue Date1995
PublisherSpringer
CitationZeitschrift für Lebensmittel-Untersuchung und Forschung 200(1): 14-23 (1995)
Abstract[EN] Proteins of fish muscle undergo chemical and physical changes during frozen storage which may result in, under certain conditions (i. e. long periods of storage, poor freezing practices, temperature fluctuations, etc), loss of quality, reflected mainly by an unacceptable texture as well as an undesirable flavour, odour and colour. In frozen gadoid fish species, most of these changes are caused by the production of formaldehyde in the muscle. Formaldehyde is produced, along with dimethylamine, by the enzymatic reduction of trimethylamine oxide (TMAO). Many aspects of formaldehyde production by TMAO demethylase (TMAOase) have been studied throughout the last decade. In addition, different approaches have been used to investigate the effect of formaldehyde production on protein denaturation and the associated muscle textural changes. Some insight into the reaction between protein and formaldehyde has clarified the possible mechanism of formaldehyde-mediated denaturation. However, evidence of covalent bonding between proteins and formaldehyde, to form crosslinks, has not explained fully the changes observed in fish proteins during frozen storage. The study of cold-induced denaturation of proteins might give new clues for further investigation of the problem. The implications of formaldehyde in toxicological and nutritional issues is also reviewed, as general concern about the safety of food products is a growing field in food science. Finally, different approaches have been proposed to avoid the detrimental action of formaldehyde during frozen storage of gadoid fish; they are some of the practical applications of the knowledge acquired after years of study of different workers in the field.
[DE] Die Proteine des Fischmuskels unterliegen während der Gefrierlagerung chemischen und physikalischen Veränderungen, die unter gewissen Bedingungen (lange Lagerzeiten, mangelnde Gefriertechniken, Temperaturschwankungen usw.) zu einem Verlust an Qualität führen können, was sich hauptsächlich in nicht akzeptierbarer Konsistenz und unerwünschten Aromen, Farben und Gerüchen manifestiert. In tiefgefrorenen Gadiden (Kabeljauartigen) werden die meisten dieser Veränderungen durch die Entstehung von Formaldehyd (FA) im Muskel hervorgerufen. FA wird, zusammen mit Dimethylamin (DMA), durch die enzymatische Reduktion von Trimethylaminoxid (TMAO) gebildet. Während der letzten Dekade wurden viele Aspekte der Bildung von FA aus TMAO untersucht. Verschiedene Versuche zur Aufklärung des Effektes der FA-Bildung auf die Proteindenaturierung und die damit verbundenen Veränderungen der Muskelkonsistenz wurden unternommen. Einige Einblicke in die FA-Protein-Reaktionen haben den möglichen Mechanismus der durch FA bewirkten Denaturierung erhellt. Die wahrscheinlich vorliegenden kovalenten Bindungen zwischen Proteinen und FA, die als Quervernetzungsbildner agieren, konnten aber die Veränderungen, die in Fischproteinen während der Gefrierlagerung beobachtet werden, nicht vollständig erklären. Die Untersuchung der Kältedenaturierung von Proteinen könnte neue Anhaltspunkte für eine weiter Untersuchung dieses Systems geben. Die Beteiligung von FA bei toxikologischen und ernährungswissenschaftlichen Fragestellungen wird ebenfalls kritisch betrachtet. Letztlich werden verschiedene Möglichkeiten vorgeschlagen, um die schädliche Wirkung von FA während der Gefrierlagerung von Gadiden zu verhindern
Description10 páginas, 1 tabla, 1 figura
Publisher version (URL)http://dx.doi.org/10.1007/BF01192902
URIhttp://hdl.handle.net/10261/60047
DOI10.1007/BF01192902
ISSN0044-3026
E-ISSN1438-2385
Appears in Collections:(IIM) Artículos
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