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Title

Efectos fisiológicos de la ausencia de tiorredoxina y glutarredoxina en Escherichia coli

AuthorsMiranda-Vizuete, Antonio
AdvisorPueyo de la Cuesta, Carmen; López Barea, Juan
KeywordsEfectos fisiológicos
Tiorredoxina
Glutarredoxina
Escherichia coli
Ribonucleótido reductasas
Deficiencia
Mutagénesis
Sistema SOS
Plásmido pKM101
Issue DateNov-1994
PublisherUniversidad de Córdoba
AbstractLa tiorredoxina es una proteína pequeña, ubicua y con un sitio activo redox que posee dos residuos de cisteína (Cys-Gly-Pro-Cys). La proteína puede existir tanto en forma reducida o ditiólica Trx-(SH)2> como en forma oxidada Trx-S2 cuando los residuos de cisteína forman un puente disulfuro intramolecular (Holmgren, 1985). La tiorredoxina participa en reacciones redox catalizadas mediante la oxidación reversible de su sitio activo entre sus estados ditiólico y disulfuro. La tiorredoxina oxidada es reducida por el NADPH y una flavoproteína denominada tiorredoxina reductasa (Moore et al., 1964). Por otro lado, la forma reducida de la tiorredoxina es una poderosa proteína disulfuro oxidorreductasa. La tiorredoxina está presente en todos los organismos, tanto procarióticos como eucarióticos. Virus, bacterias, levaduras, plantas y células animales contienen tiorredoxinas, con un peso molecular -12.000 daltons, que han evolucionado de un antecesor común (Holmgren, 1985). La tiorredoxina fue descrita por primera vez en levaduras, como donador de electrones en la reducción de metionina sulfóxido (Black et al., 1960; Wilson et al., 1961). Posteriormente se aisló y caracterizó como donadora de electrones de la ribonucleótido reductasa de E. coli (Laurent et al., 1964). Más tarde se descubrió que también actuaba como donadora de electrones de la PAPS reductasa, enzima que participa en la reducción asimilatoria de sulfato en levaduras (González-Porqué et al., 1970) y E. coli (Tsang y Schiff, 1976), y de la metionina sulfóxido reductasa en bacterias, levaduras, plantas, algas y mamíferos (Holmgren, 1985). Recientemente se ha identificado en Drosophila melanogaster una proteína homologa a la tiorredoxina que se requiere en la meiosis y el desarrollo temprano de este organismo (Salz et al, 1994). La tiorredoxina juega un papel esencial en los ciclos de vida y relaciones hospedador-virus de varios bacteriófagos. Así, la tiorredoxina de E. coli se necesita en el ensamblaje de ciertos fagos filamentosos, como fl y M13 (Russel y (Model, 1985a). Por otra parte, la tiorredoxina de £. coli es una de las subunidades de la ADN-polimerasa codificada por el fago T7 (Adler y Modrich, 1983). En cloroplastos de plantas, se han identificado dos formas de tiorredoxina, denominadas f y m, que regulan la actividad de enzimas fotosintéticas como fructosa 1,6-bifosfatasa y malato deshidrogenasa. Este proceso requiere la reducción de tiorredoxina por la ferredoxina, a través de la ferredoxinatiorredoxina reductasa presente en células fotosintéticas (Holmgren 1985). En mamíferos, se ha encontrado un factor idéntico a la tiorredoxina en células adultas T con actividad estimuladora del crecimiento e inductora del receptor de la interleucina 2 (Tagaya et al, 1989). La tiorredoxina también se ha identificado como un factor estimulador de la actividad citotóxica eosinófila en monocitos (Silberstein et al., 1989), como activador endógeno del receptor de glucocorticoides de rata (Grippo et al., 1983; 1985), como regulador de la CMP kinasa, etc. (Holmgren, 1985; 1989).
Description174 páginas, 20 figuras, 28 tablas.
URIhttp://hdl.handle.net/10261/47191
Appears in Collections:(IBIS) Tesis
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