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Título

Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of the pneumococcal teichoic acid phosphorylcholine esterase Pce

Autor Lagartera, Laura ; González, Ana ; Stelter, Meike; García, Pedro ; García, Pedro ; Kahn, Richard; Menéndez, Margarita ; Hermoso, Juan A.
Palabras clave Choline-binding Proteins
Phosphorylcholine Esterases
Fecha de publicación 1-feb-2005
EditorWiley-Blackwell
Citación Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. ; 61(Pt 2): 221–224 (2005 February 1).
ResumenThe pneumococcal phosphorylcholine esterase (Pce or CbpE) is a modular protein that hydrolyses the phosphorylcholine residues present in the teichoic and lipoteichoic acids of the pneumococcal cell wall. Pce has been crystallized using the hanging-drop vapour-diffusion method at 291 K. Diffraction-quality monoclinic crystals belong to space group C2, with unit-cell parameters a = 169.82, b = 57.26, c = 67.44 Å, β = 112.60°. A 2.7 Å resolution SAD data set from a non-isomorphous Gd-HPDO3A Pce derivative was collected at the gadolinium L III absorption edge using synchrotron radiation.
URI http://hdl.handle.net/10261/2793
DOI10.1107/S1744309105001636
ISSN1744-3091
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