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Title

Descifrando las bases moleculares de la comunicación entre fagos

AuthorsMarina, Alberto ; Gallego del Sol, Francisca ; Penadés, José R.
Issue Date16-Jul-2019
CitationSEBBM19Madrid - 42nd Congress of the Spanish Biochemical and Molecular Biology Society (2019)
AbstractMuchos virus bacterianos (fagos) presentan dos ciclos vitales muy diferentes, uno ltico donde se replican en la bacteria hospedadora, lisandola para propagarse, y otro lisogenico donde se integra en su genoma y se replica como parte de este. Esta decision es clave para la ecologa y la evolucion tanto del fago como de la bacteria. Recientemente se ha descrito que los fagos de Bacillus utilizan un sistema de comunicacion, denominado \arbitrium>, para coordinar su decision entre lisis-lisogenia (Erez et al, 2017). En arbitrium, los fagos se comunica produciendo un hexapeptido (AimP) durante su ciclo ltico que se secreta al medio. Una vez internalizado, el peptido promueve la lisogenia al unirse al factor de transcripcion AimR, reduciendo la expresion aimX, el regulador negativo de la lisogenia. De este modo, la poblacion relativa de fagos activos se correlaciona con la concentracion de AimP, determinando si los fagos entran en el ciclo ltico o lisogenico. Bacillus subtilis . Resolvimos las estructuras tridimensionales de factor de transcripcion AimR tanto en su forma apo como unido a su operador diana o a AimP (Gallego del Sol et al, 2019). Las estructuras mostraron que AimR es un dmero que presenta plasticidad intrnseca, compartiendo caractersticas estructurales con la familia de quorum sensing RRNPP caracterstica de #12;rmicutes. Sorprendentemente, AimR reconoce un operador inusual con dos repeticiones investidas de 6 pares de bases (pb) separadas por un largo espaciador de 25 pb. Las repeticiones invertidas son reconocidas a traves del surco mayor por el dominio HTH de AimR, mientras que un dominio con 9 motivos TPRs, interacciona inespec #12;camente con los fosfatos del espaciador. El peptido , uniendose al dominio TRP, estabiliza una conformacion compacta de AimR que en el dmero aproxima las helices de reconocimiento del ADN, evitando la union de AimR a su region promotora diana, explicando el mecanismo de inhibicion inducida por el peptido. Curiosamente, en la estructura AimR-AimP las helices de reconocimiento de ADN de AimR permanecen expuestas en una conformacion compatible con la union de ADN, lo que abre la posibilidad de actividades reguladoras adicionales de AimR en su estado unido a peptido y apoya que la decision entre lisis y lisogenia sea un proceso mucho mas complejo.
DescriptionTrabajo presentado en el SEBBM19Madrid - 42nd Congress of the Spanish Biochemical and Molecular Biology Society, celebrado en Madrid (España) del 16 al 19 de julio de 2019.
URIhttp://hdl.handle.net/10261/213251
Appears in Collections:(IBV) Comunicaciones congresos
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