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Title

Caracterización de glicosil hidrolasas de Lactobacillus plantarum WCFS1

AuthorsPlaza-Vinuesa, Laura; Hernández-Hernández, Oswaldo ; Cumella Montánchez, José María ; Barcenilla Moraleda, José María ; Mancheño, Jose M. ; López de Felipe, Félix ; Palomo, José Miguel ; Corzo, Nieves ; Moreno, F. Javier ; Muñoz, Rosario ; Rivas, Blanca de las
KeywordsLactobacillus plantarum
Glicosil hidrolasas
Carbohidratos
Prebióticos
Issue Date2019
Citation13ª Reunión de la Red Española de Bacterias Lácticas (2019)
AbstractLactobacillus plantarum WCFS1 posee 55 proteínas anotadas como glicosil hidrolasas en la base de datos CAZy (Carbohydrate-Active enZymes). Estas proteínas están clasificadas en 18 familias de glicosil hidrolasas y están implicadas en la hidrólisis, síntesis o modificación de carbohidratos y glicoconjugados. Con objeto de conocer las actividades enzimáticas modificadoras de carbohidratos presentes en la cepa L. plantarum WCFS1 se están intentando producir estas 55 proteínas de forma recombinante para realizar su caracterización bioquímica. En la actualidad se han conseguido producir de forma recombinante y caracterizar 20 de las proteínas anotadas como glicosil hidrolasas. De las 18 familias posibles, sólo se han producido proteínas pertenecientes a 6 familias, siendo de la familia GH 1 (11 proteínas), GH 13 (4 proteínas), GH 32 (1 proteína), GH 36 (1 proteína), GH 42 (1 proteína) y GH 78 (2 proteínas). En las 20 proteínas de L. plantarum WCFS1 producidas de forma recombinante y anotadas como glicosil hidroladas se ha estudiado su actividad hidrolítica frente a una librería de 25 azúcares cromogénicos derivados de p-nitrofenilo así como su actividad hidrolítica frente a 17 carbohidratos naturales complejos (di- y trisacáridos). En función de su especificidad de sustrato frente a derivados p-nitrofenilo de azúcares estas 20 proteínas se han clasificado como 6-fosfo-β-D-glucosidasa, 6-fosfo-β-D-galactosidasa, α-D-glucosidasa, α-D-maltopentaosidasa, α-D-maltosidasa, α-D-galactosidasa, β-D-galactosidasa, β-D-fucosidasa, α-L-arabinosidasa y α-L-ramnosidasa. Utilizando el substrato cromogénico correspondiente, estas glicosil hidrolasas se han caracterizado bioquímicamente atendiendo a su temperatura y pH óptimos, su estabilidad térmica, sus constantes cinéticas y el efecto de diferentes aditivos como detergentes, solventes orgánicos, inhibidores, agentes reductores e iones metálicos. Respecto a su actividad hidrolítica sobre carbohidratos naturales, algunas de estas proteínas hidrolizan lactosa, trehalosa, melibiosa, sacarosa, turanosa, isomaltulosa, maltosa, kojibiosa, lactulosa y rafinosa. El estudio realizado ha permitido identificar en L. plantarum WCFS1 un amplio abanico de actividades glicosidásicas lo que reafirma a esta cepa como modelo útil y versátil para la determinación de actividades enzimáticas. En L. plantarum WCFS1 están presentes numerosas actividades glicosil hidrolasas relevantes para la salud humana y útiles para el diseño de nuevos compuestos con propiedades beneficiosas, como por ejemplo prebióticos o edulcorantes hipocalóricos.
DescriptionResumen del trabajo presentado a la 13ª Reunión de la Red Española de Bacterias Lácticas (RedBAL), celebrada en el Centro de Investigaciones Biológicas (CIB-CSIC) en Madrid del 17 al 18 de junio de 2019.
URIhttp://hdl.handle.net/10261/204300
Appears in Collections:(ICP) Comunicaciones congresos
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(IQM) Comunicaciones congresos
(CIAL) Comunicaciones congresos
(ICTAN) Comunicaciones congresos
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