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Título

Crystallization and preliminary crystallographic studies of an active-site mutant hydantoin racemase from Sinorhizobium meliloti CECT4114.

AutorMartínez-Rodríguez, S.; González-Ramírez, L. A.; Clemente-Jiménez, J. M.; Rodríguez-Vico, F.; Las Heras-Vázquez, F. J.; Gavira Gallardo, J. A. ; García Ruiz, Juan Manuel
Palabras claveHydantoin racemase
Sinorhizobium meliloti
D,L-5-isopropyl hydantoin
Fecha de publicaciónene-2008
EditorInternational Union of Crystallography
CitaciónActa Cryst. 64(1): 50-53 (2008)
ResumenA recombinant active-site mutant of hydantoin racemase (C76A) from Sinorhizobium meliloti CECT 4114 (SmeHyuA) has been crystallized in the presence and absence of the substrate D,L-5-isopropyl hydantoin. Crystals of the SmeHyuA mutant suitable for data collection and structure determination were grown using the counter-diffusion method. X-ray data were collected to resolutions of 2.17 and 1.85 Å for the free and bound enzymes, respectively. Both crystals belong to space group R3 and contain two molecules of SmeHyuA per asymmetric unit. The crystals of the free and complexed SmeHyuA have unit-cell parameters a = b = 85.43, c = 152.37 Å and a = b = 85.69, c = 154.38 Å, crystal volumes per protein weight (VM) of 1.94 and 1.98 Å3 Da-1 and solvent contents of 36.7 and 37.9%, respectively.
Versión del editorhttp://dx.doi.org/10.1107/S1744309107066122
URIhttp://hdl.handle.net/10261/18400
DOI10.1107/S1744309107066122
ISSN1744-3091
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