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Title

Funcionalización orientada de nanopartículas magnéticas con cadherina E

AuthorsMoreno Antolín, Eduardo; Fuente, Jesús M. de la; Grazú, Valeria; Fratila, Raluca M.
Issue Date2018
Citation8ª Jornada de Jóvenes Investigadores (Química y Física) de Aragón (2018)
AbstractDe entre todos los nanomateriales disponibles, las nanopartículas magnéticas (MNPs) han mostrado un gran potencial biomédico. No obstante, la interacción entre estas MNPs y las membranas celulares todavía no se ha explorado en detalle, especialmente con células vivas. Para estudiar esta interacción, es necesario conseguir inmovilizar las MNPs en la membrana celular de manera estable y durante un tiempo prolongado. Esta inmovilización no es trivial, dado que la membrana celular es compleja y dinámica. En esta línea, en nuestro grupo se están optimizando distintas estrategias de funcionalización de nanopartículas magnéticas para su posterior inmovilización en membranas celulares, como la química click bioortogonal o las proteínas de adhesión en las que se centra este trabajo. Las cadherinas constituyen una familia interesante de proteínas de adhesión, siendo la cadherina E (Ecad) su miembro mejor conocido. Es una proteína presente en la membrana de muchos tipos celulares con importantes funciones fisiológicas. Ecad presenta una interacción homodimérica, en la que intervienen los dos dominios más externos (N-terminal). Para facilitar esta interacción, la orientación de Ecad en las MNPs debe ser controlada, con el extremo N-terminal de las proteínas apuntando hacia el exterior. Para ello, se hizo uso de una cola de histidinas añadida a la proteína recombinante en C-terminal, mientras que en la superficie de las MNPs – que presenta grupos carboxilo aportados por el poli(anhídrido maleico-alt-1- octadeceno) con el que están recubiertas – se unió covalentemente un derivado de ácido nitrilotriacético (NTA) con cobre (II) quelado. Este ion, a su vez quela la cola de histidinas de la Ecad, obteniendo una funcionalización orientada mediante quelación, como se pudo comprobar al disminuir la unión de proteína en presencia de imidazol, una molécula que compite con la cola de histidinas en esta interacción.
DescriptionResumen del póster presentado a la 8ª Jornada de Jóvenes Investigadores (Química y Física) de Aragón, celebrada en Zaragoza el dia 22 de noviembre de 2018.
URIhttp://hdl.handle.net/10261/183249
Appears in Collections:(ICMA) Comunicaciones congresos
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