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Título

Diseño de nuevos catalizadores de amino oxidasas y catalasas co-inmovilizadas para la eliminación de aminas biógenas en vinos

AutorFernández-Lorente, Gloria ; García-García, Paz; Moreno-Arribas, M. Victoria ; Guisán, José Manuel
Fecha de publicación2017
CitaciónBIOTEC 2017
ResumenLas aminas biogénicas (BA) son bases orgánicas de bajo peso molecular; se producen con frecuencia en los alimentos y bebidas fermentadas (p.e. queso, vino). En el caso del vino, se han identificado diferentes BA, siendo la putrescina la más abundante y la histamina la más peligrosa. En altas concentraciones y en personas sensibles, las BA pueden causar problemas en la salud como dolores de cabeza, dificultad respiratoria, palpitaciones del corazón, hipertensión o hipotensión náuseas, sofocos, sudoración, además de afectar a las propiedades organolépticas del vino, produciendo olores y sabores desagradables, considerándose por ello, un problema de seguridad alimentaria importante a tratar. En la actualidad, en el mercado no existen procedimientos o tratamientos eficaces que sirvan para limitar el contenido de aminas biógenas en el vino. La eliminación enzimática de aminas puede ser una manera segura y económica para eliminar estos compuestos problemáticos del vino y otros alimentos fermentados. En este trabajo lo que proponemos es un proceso multienzimáticos, desarrollando y optimizando un biocatalizador simple y eficiente que, por primera vez, catalice reacciones en cascada acoplando una amino oxidasa y una catalasa con el fin de llevar a cabo la oxidación de las aminas biógenas, y la eliminación instantánea del peróxido de hidrogeno producido. De este modo podríamos resolver el problema de seguridad alimentaria que acontece en el vino, planteado en la introducción. La unión covalente multipuntual de enzimas sobre soportes pre-existentes altamente activados a través de brazos espaciadores cortos, implica la interacción entre muchos residuos de la superficie de la enzima y el soporte, promoviendo una rigidificación de la estructura de la enzima inmovilizada. Esto reduce cualquier cambio conformacional implicado en la inactivación enzimática y aumenta en gran medida la estabilidad de la enzima. Así, se han preparado nuevos catalizadores enzimáticos de a) Amino Oxidasas producidas comerciales de Pisum sativum (AO) y b) Catalasa de hígado bovino (CAT) de la casa comercial Sigma. Desarrollamos un protocolo de co-inmovilización y co-localización de estas dos enzimas por unión covalente multipuntual a soportes altamente activados con grupos aldehído. La optimización del catalizador para conseguir la degradación del 100% de Histamina, y la eliminación instantánea del 90% del agua oxigenada se obtuvo con una relación de carga enzimática CAT/AO de 20.
DescripciónResumen del trabajo presentado al Congreso Nacional de Biotecnología, celebrado en Murcia del 18 al 21 de junio de 2017.
URIhttp://hdl.handle.net/10261/163914
Aparece en las colecciones: (ICP) Comunicaciones congresos
(CIAL) Comunicaciones congresos
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