Caracterización del sistema proteolítico de Lactobacillus casei ssp. casei IFPL731 aislado de queso de cabra

Abstract

En esta tesis doctoral se ha caracterizado el sistema proteolítico de l. casei ssp. casei ifpl 731, realizándose asimismo un estudio de su contribución a la proteolisis del queso en un sistema modelo. La proteinasa de pared celular de l. casei 731 es una serin proteinasa fuertemente anclada a la membrana celular que no se libera en tampon libre de calcio. La masa molecular estimada es de 150kda, es muy inestable y presenta diferente comportamiento dependiendo del método de liberación y de su unión a la célula. El sistema aminopeptidasico de l. casei731 está formado por seis fracciones enzimaticamente activas. Se han purificado tres enzimas incluidas en ellas. Una cistein proteasa (aminopeptidasa general tipo c), una aminopeptidasa general tipo n y otra perteneciente a un grupo de aminopeptidasas no clasificadas. La aminopeptidasa c podría tener un papel importante en el desarrollo del sabor y aroma del queso, debido a su especificidad de sustrato. La actividad proteinasica es fundamental para el desarrollo en leche de l. casei731. La deficiencia de actividades proteinasica y aminopeptidasica se traduce en una disminución de nitrógeno amínico, por lo que ambas actividades son relevantes en la formación de precursores del sabor y aroma. El solapamiento de especificidades de sustrato en las enzimas implicadas en la actividad peptidasica, permite obtener un perfil similar de aminoácidos libres, aun cuando exista una deficiencia de dicha actividad.