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Título

Structural basis for a unique ATP synthase core complex from nanoarcheaum equitans

AutorMohanty, S.; Jobichen, C.; Chichili, V. P. R.; Velázquez-Campoy, Adrián; Low, B. C.; Hogue, C. W. V.; Sivaraman, J.
Fecha de publicación2015
EditorAmerican Society for Biochemistry and Molecular Biology
CitaciónJournal of Biological Chemistry 290: 27280- 27296 (2015)
ResumenBackground: Structural asymmetry upon nucleotide binding is crucial for catalytic activity of ATP synthases. Results: The structures of apo and bound A3B3 hexamer of N. equitans ATP synthase show conformational inflexibility. Conclusion: The N. equitans A3B3 hexamer is an inactive form. Significance: The structure of inactive form of N. equitans ATP synthase A3B3 is shown for the first time.
URIhttp://hdl.handle.net/10261/141983
DOI10.1074/jbc.M115.677492
Identificadoresdoi: 10.1074/jbc.M115.677492
issn: 1083-351X
Aparece en las colecciones: (IQFR) Artículos
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