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Título

Generación de knock-outs de FKTN y FKRP en la línea muscular C2C12 de ratón mediante la tecnología “TALEN” para el estudio de distroglicanopatías

AutorRubio, Marcos; Raducu, Madalina; Aza Carmona, Miriam; Susín, Cristina ; Yuste Pérez, Lourdes; Rodríguez Alonso, Laura; Martín-Nieto, José; Cruces, Jesús
Fecha de publicación2014
EditorSociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular
CitaciónXXXVII Congreso SEBBM (2014)
ResumenMutaciones en los genes FKTN (fukutin) y FKRP (fukutin-related protein), que codifican dos proteínas muy relacionadas, son causantes de un conjunto de enfermedades congénitas de carácter recesivo denominadas actualmente como distrofias musculares-distroglicanopatías (MDDG, de sus siglas en inglés). La falta de función de estas proteínas conduce a la hipoglicosilación del alfa-distroglicano (α-DG). Esta proteína sirve de anclaje de la célula a la matriz extracelular (MEC) en diferentes órganos y tejidos, sobre todo músculo, cerebro y retina. El α-DG sufre una importante y masiva O-glicosilación postraduccional en residuos de serina/treonina de su conocido “dominio mucina”, generando diferentes tipos de cadenas tanto de O-manosilglicanos como de O-N-acetil-galactosaminilglicanos. A través de estos residuos se realiza la interacción con proteínas de la MEC como laminina, agrina y perlecano, así como con las proteínas sinápticas neurexina y pikachurina. Sin embargo, hasta la fecha, la función de estas proteínas FKTN y FKRP en la O-glicosilación del α-DG sigue siendo desconocida. En un intento de elucidar sus funciones, hemos generado una serie de mutantes knock-out (KO), tanto para FKTN como para FKRP en la línea celular C2C12 de mioblastos de ratón, utilizando la tecnología “TALEN” (transcription activator-like effector endonuclease). Un número significativo de estos mutantes KO son defectivos en la O-glicosilación del α-DG, tras ser analizados mediante western blotting y citometría de flujo, utilizando anticuerpos contra las cadenas glicosílicas del α-DG. El objetivo final de este estudio es analizar mediante glicómica comparada los residuos glicosílicos afectados en el α-DG por la falta de función de ambas proteínas frente a la línea celular C2C12 silvestre.
DescripciónPóster presentado al XXXVII Congreso de la Sociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular, celebrado en Granada del 9 al 12 de septiembre de 2014.
URIhttp://hdl.handle.net/10261/125544
Aparece en las colecciones: (IIBM) Comunicaciones congresos
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