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Título

LysargiNase mirrors trypsin for protein C-terminal and methylation-site identification

AutorHuesgen, Pitter F.; Lange, Philipp F.; Rogers, Lindsay D.; Solís, Nestor; Eckhardt, Ulrich; Kleifeld, Oded; Goulas, Theodoros ; Gomis-Rüth, F. Xavier ; Overall, Christopher M.
Fecha de publicación24-nov-2014
EditorNature Publishing Group
CitaciónNature Methods 12(1): 55-58 (2015)
ResumenTo improve proteome coverage and protein C-terminal identification, we characterized the Methanosarcina acetivorans thermophilic proteinase LysargiNase, which cleaves before lysine and arginine up to 55 °C. Unlike trypsin, LysargiNase-generated peptides had N-terminal lysine or arginine residues and fragmented with b ion-dominated spectra. This improved protein C terminal-peptide identification and several arginine-rich phosphosite assignments. Notably, cleavage also occurred at methylated or dimethylated lysine and arginine, facilitating detection of these epigenetic modifications.
Versión del editorhttp://dx.doi.org/10.1038/nmeth.3177
URIhttp://hdl.handle.net/10261/124004
DOI10.1038/nmeth.3177
Identificadoresdoi: 10.1038/nmeth.3177
issn: 1548-7105
Aparece en las colecciones: (IBMB) Artículos
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