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Título

Histidina quinasa: Una proteína que se autofosforila, fosfotransfiere y defosforila.

AutorCasino, Patricia ; Marina, Alberto
Fecha de publicación10-sep-2008
CitaciónXXXI Congreso de la Sociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular (2008)
ResumenLos sistemas de dos componentes son el mecanismo principal de transducción de señal en microorganismos. Un sistema paradigmático se compone de dos proteínas: una histidina quinasa homodimérica (HK) y un regulador de la respuesta (RR). El mecanismo de transducción de señal implica al menos tres reacciones (ver esquema): 1) Autofosforilación: el estímulo reconocido por el dominio extracelular sensor de la HK, modula la trans-fosforilación en un residuo de His conservado en el dominio de dimerización (DHp) de una subunidad por parte del dominio de unión de ATP (CA) de la otra subunidad en el dímero. 2) Fosfotransferencia: este grupo fosforilo es transferido desde la His a un residuo de Asp del dominio aceptor del correspondiente RR. 3) Defosforilación: el RR pierde el grupo fosforilo espontáneamente o mediado por la HK. El estado de fosforilación del dominio aceptor en el RR regula la actividad de su dominio efector, que es habitualmente un factor de transcripción. Con la intención de conocer el mecanismo de estas reacciones a nivel molecular hemos resuelto la estructura tridimensional del complejo formado por el dominio citoplasmático completo de la HK HK853 (HK853CP) de Thermotoga maritima en complejo su RR RR468. La comparación de dicha estructura con la de HK853CP en solitario ha permitido deducir valiosa información funcional y estructural. Por otra parte, la realización de ensayos bioquímicos nos han permitido dilucidar el mecanismo de la reacción de autofosforilación.
DescripciónPóster original presentado XXXI Congreso de la Sociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular, celebrado en Bilbao, 10 de Septiembre, 2008.
URIhttp://hdl.handle.net/10261/123611
Aparece en las colecciones: (IBV) Comunicaciones congresos
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