English   español  
Por favor, use este identificador para citar o enlazar a este item: http://hdl.handle.net/10261/123594
Compartir / Impacto:
Estadísticas
Add this article to your Mendeley library MendeleyBASE
Visualizar otros formatos: MARC | Dublin Core | RDF | ORE | MODS | METS | DIDL
Título

Bases estructurales del mecanismo de reconocimiento y fosfotransferencia en los sistemas de señalización de dos componentes

AutorCasino, Patricia ; Fernández-Alvarez, Ana Julia ; Hendrickson, W. A.; Marina, Alberto
Fecha de publicación12-sep-2004
CitaciónXXVII Congreso de la SEBBM, Sociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular (2004)
ResumenLos sistemas de dos componentes son el mecanismo principal de transducción de señal en microorganismos. Un sistema paradigmático se compone de dos proteínas: una histidina quinasa (HK) y un regulador de la respuesta (RR). El mecanismo de transducción de señal implica al menos tres reacciones (ver esquema): 1) Autofosforilación: la llegada de un estímulo al dominio extracelular sensor de la HK, induce la fosforilación en un residuo de His conservado en el dominio de dimerización (DHp) por parte del dominio de unión de ATP (CA). 2) Fosfotransferencia: este grupo fosforilo es transferido desde la His a un residuo de Asp del dominio regulador del correspondiente RR. 3) Defosforilación: el RR pierde el grupo fosforilo espontáneamente o mediado por la HK. El estado de fosforilación del dominio regulador en RR regula la actividad de su dominio efector, que es habitualmente un factor de transcripción.
DescripciónPóster original presentado XXVII Congreso de la SEBBM, Sociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular, celebrado en Lleida, 12-15 de septiembre, 2004.
URIhttp://hdl.handle.net/10261/123594
Aparece en las colecciones: (IBV) Comunicaciones congresos
Ficheros en este ítem:
Fichero Descripción Tamaño Formato  
Poster_PCasinoSEBBM_12-9-04.pdf865,12 kBAdobe PDFVista previa
Visualizar/Abrir
Mostrar el registro completo
 


NOTA: Los ítems de Digital.CSIC están protegidos por copyright, con todos los derechos reservados, a menos que se indique lo contrario.