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Por favor, use este identificador para citar o enlazar a este item: http://hdl.handle.net/10261/122607
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Campo DC Valor Lengua/Idioma
dc.contributor.authorAlbesa-Jové, Davides_ES
dc.contributor.authorRodrigo-Unzueta, Ane-
dc.contributor.authorGomollón-Bel, Fernando-
dc.contributor.authorCifuente, Javier O.-
dc.contributor.authorUrresti, Saioa-
dc.contributor.authorComino, Natalia-
dc.contributor.authorSancho-Vaello, Enea-
dc.contributor.authorMerino, Pedro-
dc.contributor.authorGuerin, Marcelo E.-
dc.date.accessioned2015-09-24T14:55:31Z-
dc.date.available2015-09-24T14:55:31Z-
dc.date.issued2015-
dc.identifier.citationAngewandte Chemie International Edition 54(34): 9898-9902 (2015)es_ES
dc.identifier.issn1433-7851-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10261/122607-
dc.descriptionet al.-
dc.description.abstractGlycosyltransferases (GTs) comprise a prominent family of enzymes that play critical roles in a variety of cellular processes including cell signaling, cell development and host-pathogen interactions. Glycosyl transfer can proceed with either ‘inversion’ or ‘retention’ of the anomeric configuration with respect to the reaction substrates and products. The elucidation of the catalytic mechanism of retaining GTs remains a major challenge. We report the first native ternary complex of a GT, that of the retaining glucosyl-3-phosphoglycerate synthase GpgS from Mycobacterium tuberculosis, in the presence of the sugar donor UDP-Glc, the acceptor substrate phosphoglycerate and the divalent cation cofactor, in a productive mode for catalysis. In combination with structural, chemical, enzymatic, molecular dynamics and quantum-mechanics/molecular-mechanics (QM/MM) calculations, we unravel its catalytic mechanism, providing a strong experimental support for a front-side, substrate assisted SNi-type reaction.es_ES
dc.description.sponsorshipThis work was supported by the EU Contract HEALTH-F3-2011-260872, MINECO Contract BIO2013-49022-C2-2-R, and the Basque Government (to M.E.G.); MINECO Contracts CTQ2011-24292 and CTQ2014-53144-P (to J.M.LL.) and “UAB - Banco Santander Program” (to L.M.); CTQ2013-44367-C2-1-P (to P.M.) and MINECO Contract BIO2013-49022-C2-1-R (to A.P). F.G.-B. and F.M. acknowledge support from the JAE Predoc Program (CSIC) and “Becas de Doctorado en el Extranjero - Becas Chile - CONICYT” Program, respectively.-
dc.language.isoenges_ES
dc.publisherWiley-VCH-
dc.relationinfo:eu-repo/grantAgreement/EC/FP7/260872-
dc.relationinfo:eu-repo/grantAgreement/MINECO/Plan Estatal de Investigación Científica y Técnica y de Innovación 2013-2016/BIO2013-49022-C2-2-R-
dc.relationinfo:eu-repo/grantAgreement/MINECO/Plan Estatal de Investigación Científica y Técnica y de Innovación 2013-2016/CTQ2014-53144-P-
dc.relationinfo:eu-repo/grantAgreement/MINECO/Plan Estatal de Investigación Científica y Técnica y de Innovación 2013-2016/BIO2013-49022-C2-1-R-
dc.relation.isversionofPostprint-
dc.rightsopenAccesses_ES
dc.subjectGlycosyltransferaseses_ES
dc.subjectStructure elucidationes_ES
dc.titleA native ternary complex trapped in crystal reveals the catalytic mechanism of a retaining glycosyltransferasees_ES
dc.typeartículoes_ES
dc.identifier.doi10.1002/anie.201504617-
dc.description.peerreviewedPeer reviewedes_ES
dc.relation.publisherversionhttps://doi.org/10.1002/anie.201504617-
dc.identifier.e-issn1521-3773-
dc.contributor.funderMinisterio de Economía y Competitividad (España)es_ES
dc.contributor.funderEuropean Commission-
dc.contributor.funderBanco Santander-
dc.contributor.funderUniversidad Autónoma de Barcelona-
dc.contributor.funderEusko Jaurlaritza-
dc.contributor.funderConsejo Superior de Investigaciones Científicas (España)-
dc.contributor.funderComisión Nacional de Investigación Científica y Tecnológica (Chile)-
dc.relation.csicSíes_ES
dc.identifier.funderhttp://dx.doi.org/10.13039/501100003329es_ES
dc.identifier.funderhttp://dx.doi.org/10.13039/501100000780es_ES
dc.identifier.funderhttp://dx.doi.org/10.13039/501100003339es_ES
dc.identifier.funderhttp://dx.doi.org/10.13039/501100002848es_ES
dc.identifier.funderhttp://dx.doi.org/10.13039/501100011104es_ES
dc.identifier.funderhttp://dx.doi.org/10.13039/501100003086es_ES
dc.identifier.funderhttp://dx.doi.org/10.13039/100010784es_ES
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501es_ES
item.openairetypeartículo-
item.grantfulltextopen-
item.cerifentitytypePublications-
item.openairecristypehttp://purl.org/coar/resource_type/c_18cf-
item.fulltextWith Fulltext-
item.languageiso639-1en-
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