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Título

An ionizable active-site tryptophan imparts catalase activity to a peroxidase core

Autor Loewen, Peter C.; Carpena, Xavi ; Vidossich, Pietro; Fita, Ignacio ; Rovira, Carme
Fecha de publicación 2-may-2014
EditorAmerican Chemical Society
Citación Journal of the American Chemical Society 136(20): 7249-7252 (2014)
ResumenCatalase peroxidases (KatGs) are bifunctional heme proteins that can disproportionate hydrogen peroxide (catalatic reaction) despite their structural dissimilarity with monofunctional catalases. Using X-ray crystallography and QM/MM calculations, we demonstrate that the catalatic reaction of KatGs involves deprotonation of the active-site Trp, which plays a role similar to that of the distal His in monofunctional catalases. The interaction of a nearby mobile arginine with the distal Met-Tyr-Trp essential adduct (in/out) acts as an electronic switch, triggering deprotonation of the adduct Trp. © 2014 American Chemical Society.
Versión del editorhttp://dx.doi.org/10.1021/ja502794e
URI http://hdl.handle.net/10261/111012
DOI10.1021/ja502794e
Identificadoresdoi: 10.1021/ja502794e
issn: 1520-5126
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