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Structural insights into replication initiation and elongation processes by the FMDV RNA-dependent RNA polymerase

AutorFerrer-Orta, Cristina ; Agudo, Rubén ; Domingo, Esteban ; Verdaguer, Núria
Fecha de publicacióndic-2009
EditorElsevier
CitaciónCurrent Opinion in Structural Biology 19(6): 752-758 (2009)
ResumenRNA-dependent RNA polymerases (RdRPs) play central roles in both transcription and viral genome replication. In picornaviruses, these functions are catalyzed by the virally encoded RdRP, termed 3D. Polymerase 3D also catalyzes the covalent linkage of UMP to a tyrosine on the small protein VPg. Uridylylated VPg then serves as a protein primer for the initiation of RNA synthesis. Seven different crystal structures of foot-and-mouth disease virus (FMDV) 3D catalytic complexes have enhanced our understanding of template and primer recognition, VPg uridylylation, and rNTP binding and catalysis. Such structural information is providing new insights into the fidelity of RNA replication, and for the design of antiviral compounds. © 2009 Elsevier Ltd. All rights reserved.
Versión del editorhttp://dx.doi.org/10.1016/j.sbi.2009.10.016
URIhttp://hdl.handle.net/10261/110206
DOI10.1016/j.sbi.2009.10.016
Identificadoresdoi: 10.1016/j.sbi.2009.10.016
issn: 0959-440X
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