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Título

Minor group human rhinovirus-receptor interactions: Geometry of multimodular attachment and basis of recognition

Autor Querol-Audí, Jordi ; Konecsni, Tuende; Pous, Joan; Carugo, Oliviero; Fita, Ignacio ; Verdaguer, Núria ; Blaas, Dieter
Palabras clave Occupancy
Human rhinovirus
Picornavirus
Very-low-density lipoprotein receptor
X-ray
Avidity
Fecha de publicación 2009
EditorElsevier
Citación FEBS Letters 583(1): 235-240 (2009)
ResumenX-ray structures of human rhinovirus 2 (HRV2) in complex with soluble very-low-density lipoprotein receptors encompassing modules 1, 2, and 3 (V123) and five V3 modules arranged in tandem (V33333) demonstrates multi-modular binding around the virion's five-fold axes. Occupancy was 60% for V123 and 100% for V33333 explaining the high-avidity of the interaction. Surface potentials of 3D-models of all minor group HRVs and K-type major group HRVs were compared; hydrophobic interactions between a conserved lysine in the viruses and a tryptophan in the receptor modules together with coulombic attraction via diffuse opposite surface potentials determine minor group HRV receptor specificity. © 2008 Federation of European Biochemical Societies.
Versión del editorhttp://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2008.12.014
URI http://hdl.handle.net/10261/110189
DOI10.1016/j.febslet.2008.12.014
Identificadoresdoi: 10.1016/j.febslet.2008.12.014
issn: 0014-5793
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