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Título

Crystallization and preliminary crystallographic analysis of the catalytic module of endolysin from Cp-7, a phage infecting Streptococcus pneumoniae

Autor Silva-Martín, Noella; Molina, Rafael; Angulo, Iván ; Mancheño, Jose M. ; García, Pedro ; Hermoso, Juan A.
Fecha de publicación 1-jun-2010
EditorInternational Union of Crystallography
Citación Acta Cryst. F (2010) 66 (6) 670–673
ResumenAs part of the life cycle of the pneumococcal phage Cp-7, the endolysin Cpl-7 cleaves the glycosidic 1,4 bonds between N-acetylmuramic acid and N-acetylglucosamine in the pneumococcal cell wall, resulting in bacterial lysis. Recombinant Cpl-7 was overexpressed in Escherichia coli, purified and crystallized using the vapour-diffusion method at 291 K. Diffraction-quality tetragonal crystals of the catalytic module of Cpl-7 were obtained from a mixture of PEG 3350 and sodium formate. The crystals belonged to space group I422, with unit-cell parameters a = 127.93, b = 127.93, c = 82.07 A˚ . Diffraction data sets were collected to 2.4 A˚ resolution using a rotating-anode generator.
Descripción 4 p.-4 fig.-1 tab.
Versión del editorhttp://dx.doi.org/10.1107/S1744309110006718
URI http://hdl.handle.net/10261/108173
DOI10.1107/S1744309110006718
ISSN1744-3091
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