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Título

Bacteriocin AS-48 binding to model membranes and pore formation as revealed by coarse-grained simulations

Autor Cruz, Víctor L. ; Ramos, Javier ; Melo, Manuel N.; Martínez-Salazar, Javier
Fecha de publicación 2013
EditorElsevier
Citación Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes 1828: 2524- 2531 (2013)
ResumenBacteriocin AS-48 is a membrane-interacting peptide that acts as a broad-spectrum antimicrobial against Gram-positive and Gram-negative bacteria. Prior Nuclear Magnetic Resonance experiments and the high resolution crystal structure of AS-48 have suggested a mechanism for the molecular activity of AS-48 whereby the peptide undergoes transition from a water-soluble to a membrane-bound state upon membrane binding. To help interpret experimental results, we here simulate the molecular dynamics of this binding mechanism at the coarse-grained level. By simulating the self-assembly of the peptide, we predict induction by the bacteriocin of different pore types consistent with a >leaky slit> model. © 2013 Elsevier B.V.
URI http://hdl.handle.net/10261/102839
DOI10.1016/j.bbamem.2013.05.036
Identificadoresdoi: 10.1016/j.bbamem.2013.05.036
issn: 0005-2736
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