2024-03-29T00:53:40Zhttp://digital.csic.es/dspace-oai/requestoai:digital.csic.es:10261/1516472018-09-19T12:11:43Zcom_10261_31891com_10261_2col_10261_31895
2017-06-19T11:09:24Z
urn:hdl:10261/151647
Identificación de caseinofosfopéptidos en digeridos duodenales porcinos tras la ingesta de caseína y de un hidrolizado de caseína bovino
Sánchez-Rivera, Laura
Miralles, Beatriz
Recio, Isidra
Amigo, Lourdes
Caseína
Digestión en modelo porcino
Fosfopéptidos
Resumen del trabajo presentado al VI Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de los Alimentos, celebrado en Córdoba (Argentina) del 2 al 5 de noviembre de 2016.-- et al.
Durante la digestión de las proteínas alimentarias se generan péptidos y aminoácidos que actúan como señales en el control de la motilidad gástrica e intestinal, la secreción pancreática, la absorción de nutrientes, etc. En concreto, se ha descrito que las regiones fosforiladas de las proteínas lácteas, conocidas como caseinofosfopéptidos, pueden favorecer la absorción de minerales a nivel intestinal, mejorando su biodisponibilidad. En este trabajo se ha llevado a cabo la identificación de fosfopéptidos generados durante la digestion duodenal in vivo en un modelo porcino de caseína y de un hidrolizado de caseína tras diferentes tiempos de digestión. Para ello, se
obtuvieron los digeridos duodenales porcinos y se realizó una precipitación selectiva de los fosfopéptidos con cloruro cálcico y etanol que fueron identificados mediante cromatografía líquida acoplada a espectrometría de masas. La comparación de los perfiles peptídicos puso de manifiesto que el análisis de la fracción obtenida mediante precipitación selectiva permite la identificación de regiones fosforiladas en digeridos in vivo. Principalmente, se identificaron diferentes péptidos mono- y di-fosforilados. Los digeridos a nivel duodenal fueron similares en los distintos tiempos estudiados (de 5 a 150 min), indicando que la composición de la muestra que llega a duodeno es
similar durante el proceso de digestión. Además, se encontraron diferencias en las secuencias fosforiladas identificadas entre los dos sustratos estudiados, caseína y el hidrolizado procedente de la misma, especialmente en los fosfopéptidos derivados de la proteínas αs1- y αs2-caseína.
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2016
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comunicación de congreso
VI Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de los Alimentos (2016)
http://hdl.handle.net/10261/151647
spa
Sí
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