English   español  
Por favor, use este identificador para citar o enlazar a este item: http://hdl.handle.net/10261/99242
Compartir / Impacto:
Estadísticas
Add this article to your Mendeley library MendeleyBASE
Citado 4 veces en Web of Knowledge®  |  Pub MebCentral Ver citas en PubMed Central  |  Ver citas en Google académico
Visualizar otros formatos: MARC | Dublin Core | RDF | ORE | MODS | METS | DIDL
Exportar otros formatos: Exportar EndNote (RIS)Exportar EndNote (RIS)Exportar EndNote (RIS)
Título

(1)H, (13)C, and (15)N backbone and side-chain chemical shift assignments for the 36 proline-containing, full length 29 kDa human chimera-type galectin-3.

Autor Ippel, Hans; Berbís, Manuel Álvaro ; Cañada, F. Javier ; Jiménez-Barbero, Jesús ; Mayo, Kevin H.
Palabras clave Apoptosis
Galectin
Glycan
Proliferation
Signaling
Fecha de publicación 7-feb-2014
EditorSpringer
Citación Biomolecular NMR Assignments 2014
ResumenGalectin-3 has a unique trimodular design consisting of the canonical lectin domain, a collagen-like tandem-repeat section and an N-terminal peptide with two sites for Ser phosphorylation. Structural characterization of the full-length protein with its non-lectin part (115 of 250 residues) will help understand the multifunctionality of this potent cellular effector. Here, we report 1H, 13C, and 15N chemical shift assignments as determined by heteronuclear NMR spectroscopy.
Descripción 9 p.
Versión del editorhttp://dx.doi.org/10.1007/s12104-014-9545-3
URI http://hdl.handle.net/10261/99242
DOI10.1007/s12104-014-9545-3
ISSN1874-2718
E-ISSN1874-270X
Aparece en las colecciones: (CIB) Artículos
Ficheros en este ítem:
Fichero Descripción Tamaño Formato  
BiomolNMRAssign_2013_Ippel.pdf154,83 kBAdobe PDFVista previa
Visualizar/Abrir
Mostrar el registro completo
 



NOTA: Los ítems de Digital.CSIC están protegidos por copyright, con todos los derechos reservados, a menos que se indique lo contrario.