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(1)H, (13)C, and (15)N backbone and side-chain chemical shift assignments for the 36 proline-containing, full length 29 kDa human chimera-type galectin-3.

AutorIppel, Hans; Berbís, Manuel Álvaro ; Cañada, F. Javier ; Jiménez-Barbero, Jesús ; Mayo, Kevin H.
Palabras claveApoptosis
Galectin
Glycan
Proliferation
Signaling
Fecha de publicación7-feb-2014
EditorSpringer
CitaciónBiomolecular NMR Assignments 2014
ResumenGalectin-3 has a unique trimodular design consisting of the canonical lectin domain, a collagen-like tandem-repeat section and an N-terminal peptide with two sites for Ser phosphorylation. Structural characterization of the full-length protein with its non-lectin part (115 of 250 residues) will help understand the multifunctionality of this potent cellular effector. Here, we report 1H, 13C, and 15N chemical shift assignments as determined by heteronuclear NMR spectroscopy.
Descripción9 p.
Versión del editorhttp://dx.doi.org/10.1007/s12104-014-9545-3
URIhttp://hdl.handle.net/10261/99242
DOI10.1007/s12104-014-9545-3
ISSN1874-2718
E-ISSN1874-270X
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