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Título

Characterization of caged compounds binding to proteins by NMR spectroscopy

AutorBandorowicz-Pikula, Joanna; Buchet, René; Cañada, F. Javier ; Clémancey, M.; Groves, Patrick ; Jiménez-Barbero, Jesús ; Lancelin, J.M.; Marcillat, O.; Pikula, Slawomir; Sekrecka-Belniak, A.; Strzelecka-Kiliszek, Agnieszka
Palabras claveAnnexin A6
Caged ligands
Fourier transform infrared spectroscopy
NMR spectroscopy
Creatine kinase
Fecha de publicación24-sep-2010
EditorElsevier
CitaciónBiochemical and Biophysical Research Communications, 400 (3) : 447-51 (2010)
ResumenPhotolysable caged ligands are used to investigate protein function and activity. Here, we investigate the binding properties of caged nucleotides and their photo released products to well established but evolutionary and structurally unrelated nucleotide-binding proteins, rabbit muscle creatine kinase (RMCK) and human annexin A6 (hAnxA6), using saturation transfer difference NMR spectroscopy. We detect the binding of the caged nucleotides and discuss the general implications on interpreting data collected with photolysable caged ligands using different techniques. Strategies to avoid non-specific binding of caged compound to certain proteins are also suggested
Descripción5 páginas, 4 figuras -- PAGS nros. 447-451
Versión del editorhttp://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2010.08.104
URIhttp://hdl.handle.net/10261/53097
DOI10.1016/j.bbrc.2010.08.104
ISSN0006-291X
E-ISSN1090-2104
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