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Instituto/Centro: CSIC - Instituto de Bioquímica Vegetal y Fotosíntesis (IBVF)

Autor: Lorena Saelices, Rocío Robles-Rengel, Francisco J. Florencio y M. Isabel Muro-Pastor

En cianobacterias la glutamina sintetasa de tipo I (GS) se regula mediante un mecanismo que implica su interacción con dos proteínas, los factores inactivantes IF7 e IF17. El análisis de los tres componentes del complejo GS/IFs mediante mutagénesis dirigida, junto con datos estructurales, ha permitido identificar un núcleo de tres residuos de la GS (E419, N456 and R459) esenciales para el proceso de inactivación. Estos tres residuos pertenecen a los últimos 56 amino ácidos del extremo carboxilo terminal de la proteína. Por otra parte, hemos identificado tres residuos conservados de IF7 e IF17 que son esenciales para su interacción con la GS. Todos estos residuos se localizan en la región homóloga de los IFs.

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